Les protéines • Fiche 5
FORMATION DE LA LIAISON PEPTIDIQUE
Dans les protéines, les acides aminés sont reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques.
La liaison peptidique se forme entre la fonction carboxyle du 1er acide aminé et la fonction amine du 2e acide aminé.
PROPRIÉTÉS DE LA LIAISON PEPTIDIQUE
La liaison peptidique C-N possède un caractère partiel de double liaison, dû à la délocalisation du doublet non liant de l'azote vers l'oxygène du carbonyle voisin (résonance).
- Cette liaison est donc rigide : contrairement à une liaison simple classique, il n'y a pas de libre rotation autour de l'axe C-N.
- Le groupement peptidique (C, O, N, H et les deux carbones α voisins) est plan : ces 6 atomes se trouvent dans un même plan.
ORIENTATION DE LA CHAÎNE PEPTIDIQUE
Dans la chaîne protéique, l’acide aminé n°1 porte la fonction amine libre : c'est l'extrémité N-terminale. Le dernier acide aminé porte la fonction carboxyle libre : c'est l'extrémité C-terminale.
Par convention, une chaîne peptidique s'écrit et se lit toujours de l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale.
QCM
Q1 - La formation d'une liaison peptidique s'accompagne de la libération d'une molécule d'eau.
| Vrai |
| Faux |
Q2 - La liaison peptidique autorise une libre rotation entre les deux acides aminés qu'elle relie.
| Vrai |
| Faux |
Q3 - L'extrémité N-terminale d'une chaîne peptidique porte la fonction carboxyle libre.
| Vrai |
| Faux |